42. СИНТЕЗ БЕЛКА В ОРГАНИЗМЕ

Впи­ши­те в таб­ли­цу цифры вы­бран­ных от­ве­тов. 1.Вставь­те в текст «Обмен бел­ков» про­пу­щен­ные тер­ми­ны из пред­ло­жен­но­го пе­реч­ня, ис­поль­зуя для этого циф­ро­вые обо­зна­че­ния. 5) В сумке де­те­ныш хва­та­ет один из сос­ков и при­рас­та­ет к нему гу­ба­ми на 2,5 ме­ся­ца.

Без­услов­но-ре­флек­тор­ное вы­де­ле­ние слюны толь­ко на по­пав­ший в ро­то­вую по­лость пред­мет. Имен­но в таком виде за­да­ние и от­ве­ты даны в Ди­а­гно­сти­че­ской ра­бо­те ФИПИ. По­это­му мы предъ­яв­ля­ем его вам в ав­тор­ской фор­му­ли­ров­ке, снаб­див не­об­хо­ди­мы­ми ком­мен­та­ри­я­ми.

42. СИНТЕЗ БЕЛКА В ОРГАНИЗМЕ

БЕЛКИ – класс биологических полимеров, присутствующих в каждом живом организме. Для большинства млекопитающих рост и развитие организма происходит за счет продуктов, содержащих белки в качестве пищевого компонента. Роль белков в организме и, соответственно, их строение весьма разнообразно. Состав белков. Все белки представляют собой полимеры, цепи которых собраны из фрагментов аминокислот. В организмах живых существ содержится более 100 различных аминокислот, однако, в строительстве белков используются не все, а только 20, так называемых «фундаментальных».

Таблица 1. АМИНОКИСЛОТЫ, УЧАСТВУЮЩИЕ В СОЗДАНИИ БЕЛКОВ. NH (вместо NH2), так как она входит в состав циклического фрагмента. SH, которые взаимодействуют между собой, образуя дисульфидные мостики –S-S-. Роль цистеина в мире белков особая, с его участием образуются поперечные сшивки между полимерными белковыми молекулами. Структура белков.

Состав полипептидных цепей, показанных на рис. 6, тот же, что и на рис. 5, отличие в том, что вторая цепь имеет противоположное (в сравнении с рис. 5) направление. Структура, показанная на рис. 7 в плоском изображении, представлена на рис. 8 в виде объемной модели. 4), b-структуры – в виде плоских волнистых лент (рис. 8), а соединяющие их одиночные цепи – в форме тонких жгутов, каждый тип структуры имеет свою окраску.

Возможность образования третичной структуры определенного типа заложена в первичной структуре белка, т.е. определена заранее порядком чередования аминокислотных остатков. При объединении молекул в единый ансамбль (рис. 12) образуется четвертичная структура, в которую может входить до 24 молекул ферритина. Это фибриллярный белок, цепи которого построены в основном из глицина, чередующегося с пролином и лизином.

Такие белки не способны участвовать в биологических процессах, в результате микроорганизмы погибают, поэтому кипяченое (или пастеризованное) молоко может дольше сохраняться. Пептидные связи, входящие в состав a-спиралей или b-структур, более устойчивы к гидролизу и различным химическим воздействиям (по сравнению с теми же связями в одиночных цепях).

S-S (образовавшиеся при взаимодействии остатков цистеина, рис. 2 и 9) расщепляют, превращая их в HS-группы действием различных восстановителей. Ферменты не только высокоэффективные катализаторы, но и селективные (направляют реакцию строго в заданном направлении).

1.1.7. ВСЕ СОВРЕМЕННЫЕ КЛЕТКИ ИСПОЛЬЗУЮТ ДНК В КАЧЕСТВЕ
НАСЛЕДСТВЕННОГО МАТЕРИАЛА

Часто, для более точного обозначения роли фермента в его названии указывают и объект, и тип реакции, например, алкогольдегидрогеназа – фермент, осуществляющий дегидрирование спиртов. Лиазы – ферменты, катализирующие реакции, которые проходят не гидролитическим путем, в результате таких реакций происходит разрыв связей С-С, С-О, С-N и образование новых связей.

В работе ферментов соблюдается общий принцип, в соответствии с которым всегда есть структурное соответствие фермента и реагента ускоряемой реакции. Транспортные белки связывают и переносят различные молекулы или ионы через мембраны клеток (как внутрь клетки, так и вовне), а также от одного органа к другому. Справа показано строение комплекса в форме объемной модели. Основное «достоинство» гемоглобина состоит в том, что присоединение кислорода и последующее его отщепление при передаче различным тканям и органам проходит быстро.

В результате такой гемоглобин не способен связывать О2, что приводит (при вдыхании больших количеств угарного газа) к гибели организма от удушья. Существуют также транспортные белки, способные связывать жиры, глюкозу, аминокислоты и переносить их как внутрь, так и вовне клеток. Транспортные белки особого типа не переносят сами вещества, а выполняют функции «транспортного регулировщика», пропуская определенные вещества сквозь мембрану (внешнюю стенку клетки).

Они имеют форму пустотелого цилиндра и, встраиваясь в стенку мембраны, обеспечивают перемещение некоторых полярных молекул или ионов внутрь клетки. Пищевые и запасные белки, как следует из названия, служат источниками внутреннего питания, чаще для зародышей растений и животных, а также на ранних стадиях развития молодых организмов.

Под действием фермента пепсина казеин в желудке створаживается, это обеспечивает его задержку в пищеварительном тракте и эффективное усвоение. В ферритине (рис. 12), который содержится в тканях животных, запасены ионы железа.

1.1. ПРОСТЫЕ БИОЛОГИЧЕСКИЕ МОЛЕКУЛЫ МОГУТ ОБРАЗОВЫВАТЬСЯ В ПРЕБИОТИЧЕСКИХ УСЛОВИЯХ

Миоглобин сосредоточен, главным образом, в мышцах, его основная роль – хранение кислорода, который ему отдает гемоглобин. Структурные белки выполняют защитную функцию (кожный покров) или опорную – скрепляют организм в единое целое и придают ему прочность (хрящи и сухожилия). В живых организмах молекулы коллагена, возникшие в процессе роста и развития организма, не обновляются и не замещаются заново синтезированными. В суставных связках содержится эластин – структурный белок, легко растягивающийся в двух измерениях.

2.12. КЛЕТКИ ЭУКАРИОТ СОДЕРЖАТ ЗАЧИТЕЛЬНО БОЛЬШЕ ДНК, ЧЕМ ЭТО
НЕОБХОДИМО ДЛЯ КОДИРОВАНИЯ БЕЛКОВ

В организме млекопитающих содержится до 30 различных типов кератина. Регуляторные белки, чаще называемые гормонами, участвуют в различных физиологических процессах. Сократительные и двигательные белки придают организму способность сокращаться, изменять форму и перемещаться, прежде всего, речь идет о мышцах.

1. ОТ МОЛЕКУЛ — К ПЕРВОЙ КЛЕТКЕ

Такие молекулы объединяются в крупные агрегаты, содержащие 300–400 молекул. Это приводит к сокращению и расслаблению мышц, сигнал для изменения концентрации ионов кальция поступает от нервных окончаний в мышечных волокнах. Защитные белки позволяют уберечь организм от вторжения атакующих его бактерий, вирусов и от проникновения чужеродных белков (обобщенное название чужеродных тел – антигены).

2.9. ЭУКАРИОТИЧЕСКИЕ КЛЕТКИ ИМЕЮТ СКЕЛЕТ

Все четыре цепи расположены таким образом, что концевые H2N-группы направлены в одну сторону. К защитным белкам часто относят белки змеиного яда и токсичные белки некоторых растений, поскольку их задача – уберечь организм от повреждений. Есть белки, функции которых настолько уникальны, что это затрудняет их классификацию. Искусственный синтез белков. Основная задача состоит в том, чтобы соединять аминокислоты в строго определенном, заранее намеченном порядке, чтобы воспроизвести последовательность аминокислотных остатков в природных белках.

В качестве такой полимерной подложки был взят сшитый полистирол с введенными в него хлорметильными группами. В такой системе возможно только взаимодействие H2N-группы первой аминокислоты и группы –СООН второй кислоты, которое проводят в присутствии катализаторов (солей фосфония). Синтезированы некоторые небольшие белки, например гормон инсулина и некоторые ферменты.

Синтез белка осуществляется в клетках, состоящих из ядра и окружающей его цитоплазмы. Затем, образуется пептидная связь между формилметионином (связанным с тРНКfMet, находящейся в Р-сайте) и аминокислотой, принесённой тРНК, находящейся в А-сайте.